"Proteínas PIAS y SUMOilación"

Laburpena

SUMO es una proteína similar a la Ubiquitina capaz de modificar otras proteínas por unión covalente. Las consecuencias de esta modificación son aquellas que implica la adición de una centena de aminoácidos a una proteína: cambios conformacionales, diferentes afinidades, impedimentos estéricos, enmascaramiento de dominios, etc. Por ello se ha implicado SUMO en multitud de procesos. En la unión de SUMO intervienen enzimas de activación (El) y de conjugación (E2), y al igual que para la ubiquitinación, se ha propuesto la participación de una actividad ligasa (E3). Las ligasas de SUMO que se conocen hasta el momento son RanBP2, Pc2 y las proteínas PIAS. Como actividad ligasa de las proteínas PIAS se ha propuesto la capacidad de estas de actuar como puente entre proteínas diana y enzima E2 cargada con SUMO. Además las proteínas PIAS parecen tener funciones adicionales. En vertebrados, PIASxB (1 de los 4 miembros de esta familia) contribuye a la activación del gen Hoxbl durante el desarrollo del cerebro posterior, y esta actividad parece ser independiente de la actividad ligasa. Al igual que levaduras y vertebrados, Arabidopsis también cuenta con las proteínas necesarias para la unión de SUMO. En cambio solo presenta una proteína similar a las proteínas PIAS (AtSIZJ ), constituyendo así un modelo ideal para el análisis funcional. La reconstitución in vitro del sistema de SUMOilación de Arabidopsis me ha permitido mostrar que AtSIZl presenta características estructurales y funcionales relacionadas con la familia de proteínas PIAS de animales y levaduras.