Metabolismo de ureidos y nucleótidos durante la germinación y desarrollo inicial de plántulas de Phaseolus vulgaris

Resumen

La judía (Phaseolus vulgaris) es una leguminosa que transporta la mayoría del nitrógeno fijado en los nódulos hacia las partes aéreas en forma de ureidos. Estos compuestos tienen una elevada relación N/C, lo que los convierte en moléculas ideales de transporte y almacenamiento de nitrógeno. La germinación y desarrollo postgerminativo son dos etapas cruciales en el ciclo de vida de las plantas. En estos periodos, las plantas son heterotróficas ya que dependen completamente de las reservas acumuladas en las semillas. Antes de que los nutrientes se agoten, las plántulas pasan a un metabolismo autotrófico. En este trabajo se ha estudiado el metabolismo de ureidos y nucleótidos en plántulas de judía durante la germinación y desarrollo postgerminativo temprano. Las semillas de judía presentan niveles muy altos de ureidos además de elevados valores de actividad alantoinasa. Tras la emergencia radicular, se produce una inducción del metabolismo de ureidos principalmente en los ejes en desarrollo. Las actividades enzimáticas implicadas en la degradación de los ureidos alantoína, alantoato y ureidoglicolato se inducen en ejes en desarrollo, lo que sugiere un papel importante de estos compuestos en la movilización del nitrógeno durante la germinación y desarrollo postgerminativo. Se han obtenido anticuerpos frente a la proteína alantoinasa sobreexpresada en E. coli, que reconocen al menos tres proteínas en extractos de judía. En la ruta de síntesis de ureidos a partir de purinas, el primer paso estaría catalizado por una actividad fosfatasa que catalizaría la conversión de nucleótidos a nucleósidos. Se ha determinado y caracterizado una actividad fosfatasa resistente a molibdato, inhibidor de fosfatasas ácidas, en ejes de judía y cuyo patrón temporal de actividad correlaciona con el aumento de ureidos. Se determinó actividad tanto con nucleótidos purínicos como pirimidínicos. Se ha clonado un ADNc que codifica una nucleotidasa con dominios similares a los de una nucleotidasa específica de pirimidinas. Sin embargo, la proteína sobreexpresada presentó actividad tanto con pirimidinas como purinas.