Presencia, caracterización y función en el desarrollo de proteasas y nucleasas de streptomyces

Resumen

Los procesos de fragmentación del ADN y producción de proteasas y nucleasas muestran una coordinación durante el ciclo de desarrollo de Streptomyces antibioticus. Tras la utilización de las características bioquímicas de las nucleasas, el efecto de inhibidores sobre su actividad y diversos mutantes, se han obtenido evidencias de su implicación en la diferenciación. Tanto las nucleasas periplásmicas como las exocelulares están presentes en todas las especies de Streptomyces ensayadas, con cinéticas de producción y caracerísticas bioquímicas similares a las ya descritas en Streptomyces antibioticus. En todas las especies de Streptomyces ensayadas se ha constatado la presencia de una serina proteasa de tipo tripsina responsable de la degradación de fuentes de nitrógeno esternas. La poteasa de tipo tripsina posee una conformación monomérica y una masa molecular de 70 kDa. Requiere un aminoácido básico en la secuencia blanco del sustrato y su actividad depende en gran medida de la conformación del mismo, este último aspecto le atribuye la especificidad suficiente para actuar como un hipotético activador de las nucleares al procesar sus formas precursoras. Por último, se ha detectado una actividad proteasa de tipo caspasa den Streptomyces antibioticus y Streptomyces glucescens cuya concentración resulta más elevada en la fase de transición del micelio sustrato al aéreo y cuya función podría estar relacionada con la activación de la nucleasa de 18 kDa. Enzima de mayor relevancia en la degradación de ácidos nucleicos que tienen lugar durante la diferenciación. Los resultados en conjunto muestran el interés de Streptomyces como modelo de estudio evolutivo de alguno de los procesos centrales de la apoptosis de células eucariotas.